Страница 48

Белки различаются между собой по молекулярной массе, которая для большинства из них лежит в пределах 6000-1 000 000.

Белки различаются по составу на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, содержа 50% углерода, 7% водорода, 23% кислорода, 16% азота. В состав некоторых простых белков может входить сера в небольшом количестве.

Сложные белки помимо аминокислот содержат в своем составе другие соединения как органические, так и неорганические. Эту небелковую часть молекулы сложного белка называют простетической группой. Сложными белками являются нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды и гликопротеиды (табл. 5).

Таблица 5

Перечень некоторых сложных белков

Вид сложного белка

Простатическая группа

Нуклеопротеиды:

Рибосомы

РНК

РНК-содержащие вирусы

Гликопротеиды:

g-глобулин

Гексозамин, галактоза, сиаловая кислота

Липопротеиды:

Липопротеиды плазмы

Фосфолипиды, холестерин, нейтральные липиды

Фосфопротеиды:

Казеин

Фосфатная группа + остаток серина

Гемопротеиды:

Гемоглобин

Железопротопорфирин

Цитохром

Железопротопорфирин

Флавопротеиды:

Сукцинатдегидрогеназа

Флавиннуклеотид

Оксидаза D-аминокислот

Флавиннуклеотид

Металлопротеиды:

Ферритин

Тирозиноксидаза

Алкогольдегидрогеназа

Белки различаются также по структуре, которая зависит от количества входящих в их состав аминокислот (аминокислотных остатков) и последовательности (чередования) аминокислот в поли-пептиде. Одни белки построены из одной (рибонуклеаза, лизоцим), двух (бычий инсулин), трех (хемотрипсин), четырех (гемоглобин человека) и более полипептидных цепей.

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белков. Первичная структура определяется отношением одного аминокислотного остатка к другому в полипептиде, т. е. последовательностью аминокислотных остатков в полипептиде (рис. 57). Вторичная структура определяется скрученностью полипептидных цепей в виде спиралей. Третичная структура характерна для полипептидных спиральных структур, образующих клубки (фибриллы). Что касается четвертичной структуры, то она возникает, когда происходит соединение между собой нескольких молекул.

В зависимости от конформации (пространственной структуры), различают глобулярные (полипептидные цепи образуют клубки) и фибриллярные белки (полипептидные цепи формируют фибриллы). Глобулярными белками являются почти все ферменты, антитела, гормоны, гемоглобин, сывороточный альбумин, тогда как фибрил-лярными являются коллаген сухожилий и костей, кератинин волос и другие.

На долю белков в цитоплазме приходится 50-70% от общего количества органических соединений. Что же касается функций белков, то они исключительно разнообразны (табл. 6).

Белки являются, прежде всего, строительным материалом, т. к. входят в состав практически всех клеточных структур. Кроме того, обладая способностью образовывать волокна, многие белки выполняют опорную функцию. Например, основу кожи, хрящей и сухожилий у млекопитающих составляет фибриллярный белок коллаген, который при кипячении в воде превращается в желатин, а связок — эластин. Химический состав волос, ногтей (когтей) и перьев определяется в основном кератином. Шелковые нити и паутина построены из белка фибреина.

Таблица 6